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Laborkartei


Analysenname
LDH
Plasma

Institut / Labor / Telefon
Institut für Klinische Chemie und Immunologie - 041 205 52 52

Anforderung
order&entry (o&e)

Auftragsformular*
Rubrik

*nur bei Ausfall o&e/
Nachbestellungen
IKCI: Plasma/Serum
Enzyme

Material
Li-Heparin-Plasma [Monovette orange]



Patientenvorbereitung
Patient vorzugsweise nüchtern, keine körperliche Betätigung vor Blutentnahme
Blutentnahme am liegenden Patienten nach 10 Minuten Ruhe (Entnahme in aufrechter Körperhaltung ergibt bis zu 10 % höheren Wert)

Probenentnahme
Vene maximal 2 Minuten stauen, Hämolyse vermeiden

Mindestvolumen
1 mL Blut

Mindestvolumen Kinder


zusammen mit 5 anderen häufigen Analysen: total 1 mL
mikro: mind. 0.3 mL Blut

Analysenfrequenz
täglich

Haltbarkeit / Lagerung / Nachbestellung
+4-8 °C 3 d, LDH Isoformen sind kältelabil / -15-20 °C eine Wo.
bis zu 3 d nach der Blutentnahme

Methode
UV-Test, optimierte Standardmethode (DGKC), Messung bei 37 °C [Cobas 6000]

Referenzbereich
Referenzbereiche sind methodenabhängig. Massgebend sind die Angaben auf den Resultatformularen.

Messgenauigkeit besser als 2%.
Signifikanter Anstieg für einen gegebenen Patienten (RCV) = 24%

Material
Alter
Referenzbereich
Li-Heparin-Plasma
    Erwachsene
240 - 480 U/L
    Kinder:< 28 Tage
    1 Monat - 15 Jahre
< 600 U/L
< 300 U/L


Taxpunkte, AL-Position
3.2 Taxpunkte
1519.00

Indikation
Nachweis einer Gewebsschädigung bzw. einer Hämolyse (Leber- und Herzdiagnostik, Verdacht auf malignen Tumor, Erkrankungen der Skelettmuskulatur, Anämien und Leukämien), M. Hodgkin und Non-Hodgkin-Lymphome (Prognose), Follow-up bei Dysgerminom der Ovarien

Alternative Suchbegriffe
Lactat-Dehydrogenase, EC 1.1.1.27

Laborkartei-Links
-

Web-Links
-




Diagnostische Beurteilung

Diagnostische Beurteilung
Erhöhte Werte
Herzinfarkt, Myokarditis, Lungenembolie, Erkrankungen der Leber und Gallenwege, Muskeldystrophie Duchenne, Polymyositis, Dermatomyositis
Leistungssport, erhöhte körperliche Tätigkeit, hämolytische Anämien, hämolytische Proben
Medikamente:Acetylsalicylsäure (Aspegic, Aspirin, Aspirin Cardio, Treupel, Tiatral), Allopurinol (Zyloric), Amiodarone (Cordarone), Anabole Steroide, Captopril (Lopirin), Carbamazepine (Tegretol, Timonil), Cisplatin (Platinol), Clozapin (Leponex), Cumarine (Marcoumar, Sintrom), Dacarbazin (DTIC), Diltiazem (Dilzem), Erythromycin (Erythrocin), Fluphenazin (Dapotum), Gold (Tauredon), Methyldopa (Aldomet), Naproxen (Proxen), Paracetamol (Dafalgan, Influbene, Perfalgan, Treupel), Papaverin (Papaverin), Penicillamin (Mercaptyl), Phenytoin (Epanutin, Phenhydan), Propylthiouracil (Thyreostat), Ranitidin (Zanzic), Valproat (Convulex, Depakine, Orfiril), Verapamil (Isoptin)

Analytische Interferenzen
Proben von Patienten mit Gammopathie, insbesondere vom Typ IgM (Waldenström-Makroglobulinämie), können in seltenen Fällen zu unzuverlässigen Resultaten führen



Umrechnung / Faktor
[U/L] × 0.0167 = [µkat/L]
[U/L] × 16.67 = [nkat/L]
[µkat/L] × 60 = [U/L]
[nkat/L] × 0.06 = [U/L]

Klinik, Biochemie

Die meisten Enzyme haben im Blut eigentlich gar keine Funktion. Beim normalen Zellabbau treten geringe Mengen des Zellinhalts, darunter auch Enzyme, ins Blut über. Viele Enzyme sind im Organismus nicht gleichmässig verteilt, sondern sie kommen in besonders hoher Konzentration oder sogar ausschliesslich in einzelnen Organen und Geweben vor. Steigt ihre Aktivität im Blut an, so weist dies auf Zellschäden in ihren Herkunftsorganen hin.

Die Lactatdehydrogenase (LDH) kommt in allen Zellen vor. Die höchsten Aktivitäten trifft man im Herzmuskel, in der Leber, im Skelettmuskel und in den Erythrozyten. Die einzelnen Organe und Gewebe unterscheiden sich im Isoenzym-Muster.

Die LDH spielt ihre wichtigste Rolle in der Glycolyse, die in sämtlichen bekannten Zellen Energie liefert: sie katalysiert die reversible Reduktion von Pyruvat zu Lactat mit NADH. Daneben setzt sie noch eine Anzahl weiterer Substrate um. Die Reduktion von Pyruvat zu Lactat dient auch zur Aktivitätsbestimmung im Labor.

Die LDH ist ein Tetramer aus zwei verschiedenen Untereinheiten, genannt H (heart) und M (muscle).
Die H-Untereinheit besteht aus 333 Aminosäuren und hat ein Molekulargewicht von 36'507 D. Für die M-Untereinheit sind es 331 Aminosäuren und ein Molekulargewicht von 36'557 Dalton.

Aus den beiden Untereinheiten lassen sich fünf verschiedenen Isoenzyme kombinieren. Die Isoenzyme und ihre Hauptlokalisationen sind:

  • HHHH (LDH-1) (Herzmuskel, Erythrozyten, Niere)
  • HHHM (LDH-2)(Herzmuskel, Erythrozyten, Niere)
  • HHMM (LDH-3) (Milz, Lunge, Lymphknoten)
  • HMMM (LDH-4) (Leber, Skelettmuskel)
  • MMMM (LDH-5) (Leber, Skelettmuskel)

Die Isoenzyme können z. B. elektrophoretisch getrennt werden. Eine selektive Aktivitätsbestimmung ist auch möglich durch den Einsatz bestimmter Substrate, die von einzelnen Isoenzymen spezifisch umgesetzt werden. Für die Bestimmung von LDH-1 können Antikörper zugesetzt werden, die M blockieren oder abtrennen.

Die Halbwertszeiten sind Isoenzym-spezifisch: HHHH 4 - 5 Tage, MMMM 8 - 12 Std.

Messreaktion:
LDH
Pyruvat + NADH + H+ ¬¾¾¾¾¾¾® Lactat + NAD+

Gemessen wird die Geschwindigkeit der Abnahme von NADH bei 340 nm und bei 37°C.



Bemerkungen

LDH Isoformen sind kältelabil, deshalb sind Patientenproben, welche mehr als 3 Tage nach Blutentnahme bei Kühlschranktemperaturen (2 - 8 °C) aufbewahrt wurden, nicht mehr zu verwenden. Bei Zimmertemperatur sind die Proben 7 Tage haltbar (15 - 25 °C). (Lit.1)

Literatur

Heins M et al. J. Clin Chem Clin Biochem 1995; 33:231-238




Erstellung und Freigabe

Erstellt
Geprüft
Freigabe

11/14/2003 09:37 AM
11/08/2012
11/08/2012

Lili
Walz B
Printzen G.