Viele der Enzyme, welche wir im Blut bestimmen können, gelangen beim Zelluntergang im Rahmen der normalen Zellmauserung der Geweben ins Blut. Viele Enzyme sind im Organismus nicht gleichmässig verteilt, sondern sie kommen in besonders hoher Konzentration oder sogar ausschliesslich in einzelnen Organen und Geweben vor. Steigt ihre Aktivität im Blut an, so weist dies auf Zellschäden in ihren Herkunftsorganen hin. Die Lipase stammt v.a. aus dem Pankreas.
Die Pankreaslipase wird in den Acinuszellen des Pankreas synthetisiert und zum überwiegenden Teil ins Duodenum abgegeben. Lipasen spalten Triglyceride. Die Pankreaslipase hat die Aufgabe, im Darm die mit der Nahrung aufgenommenen Triglyceride zu Diglyceriden, Monoglyceriden und schliesslich zu Fettsäuren und Glycerin abzubauen. Ein kleiner Teil (< 1 % der Aktivität) gelangt beim Gesunden ins Blut. Ein Anstieg im Serum zeigt eine erhöhte Permeabilität der Acinuszellen oder eine Abflussstörung des Gangsystems des Pankreas an. Eine erniedrigte Pankreaslipase deutet auf Synthesestörungen im Pankreas, z.B. bei Pankreatitis mit massivem Zerstörung des Gewebes.
Neben der Pankreaslipase wurden noch zwei verwandte "Pancreatic lipase related proteins" mit ähnlicher Substratspezifität beschrieben, welche aus der Magenschleimhaut und der Glandula submandibularis stammen (2). Sie werden teilweise mitgemessen.
Lipase
Triglycerid + 3 H2O ¬¾¾¾¾¾¾® Glycerin + 3 Fettsäure-anionen
Das pH-Optimum der Pankreaslipase liegt bei etwa pH 9. Da das Substrat wasserunlöslich ist, benötigt sie für ihre Aktivität Cofaktoren: eine Colipase (ein Peptid mit 84 AS) sowie Gallensäuren, die um das Substrat Micellen bilden, sowie Kalziumionen. Sie wirkt in vivo sowie in vitro nur unter diesen Bedingungen.
Pankreaslipase ist ein Protein aus einer Kette mit 449 Aminosäuren und einem Molekulargewicht von 49'000 Dalton. Es enthält einen Kohlenhydratrest.
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