Alpha-Amylase ist ein Enzym, welches normalerweise nur in geringen Mengen im Plasma vorhanden ist und den physiologischen Abbau von Speichel- und Pankreaszellen widerspiegelt.
Im Plasma des Gesunden liegt die alpha-Amylase als 50:50 Gemisch zweier Isoenzyme vor, der Pankreas-Amylase (P-Amylase) und der Speicheldrüsen-Amylase (S-Amylase). Durch maligne Tumorzellen wird in seltenen Fällen ein drittes Isoenzym exprimiert. Ferner findet man gelegentlich Makro-Amylase, eine an Immunglobuline gebundene Form, deren physiologische Bedeutung unklar ist. Makro-Amylase kann die Analytik empfindlich stören.
Im Urin findet man P-Amylase und S-Amylase, nicht aber Makro-Amylase. Ist die alpha-Amylase im Plasma erhöht, im Urin hingegen normal, so deutet dies auf das Vorhandensein von Makro-Amylase hin.
P-Amylase und S-Amylase bestehen beide aus einer Kette mit je 496 Aminosäuren. Ihre Aminosäuresequenzen sind zu 97 % homolog. Nur die S-Amylase enthält zwei N-glycosidisch gebundene Kohlehydratketten. Beide Isoenzyme benötigen als Co-Faktoren ein Ca2+-Ion und ein Cl--Ion im aktiven Zentrum.
Beide Amylasen spielen eine Hauptrolle beim Abbau der in der Nahrung enthaltenen unverzweigten Stärke, sie spalten alpha-(1,4)-glycosidische Bindungen unter der Bildung des Disaccharids Maltose. Für den Abbau von Maltose zu alpha-Glucose werden noch weitere Enzyme benötigt, ebenso für den Abbau der verzweigtkettigen Stärke Amylopectin und des Glycogens.
Im IKCI kann die alpha-Amylase als Gesamtaktivität der Pankreas- und der Speicheldrüsen-Amylase gemessen werden, oder je nach Fragestellung, spezifisch die Pankreas-Amylase. Die Aktivität der Pankreas-Amylase lässt sich mit derselben Reaktion bestimmen, nachdem die Speicheldrüsen-Amylase mittels Bindung von zwei monoklonalen Antikörpern gegen die aktiven Stelle der Speicheldrüsen Amylase blockiert wurde (Immuninhibition). |