Funktion von Myoglobin: Speicherung von Sauerstoff innerhalb des Zytoplasmas der quergestreiften Muskel- und Herzmuskelzellen. Auch in glatter Muskulatur ist Myoglobin vorhanden, dies hat jedoch keine klinische Bedeutung. Die Sauerstoffaffinität von Myoglobin ist höher als die des Hämoglobins, es kann sich daher „auf Kosten“ des Hämoglobins mit Sauerstoff beladen.
Myoglobin besteht aus einer Kette von 153 Aminosäuren und enthält eine Hämgruppe. Das Molekulargewicht beträgt 17'053 Dalton. Myoglobin gehört zur Familie der Globine.
Myoglobin steigt im Plasma nach einem Myokardinfarkt (und nach anderen Muskeltraumen) innert 2 - 4 Stunden an. Ein normales Myoglobin 6 - 10 Stunden nach Schmerzbeginn schliesst einen Myokardinfarkt mit grosser Wahrscheinlichkeit aus. Durch sein tiefes Molekulargewicht wird Myoglobin schnell renal eliminiert, so dass ein erneuter Anstieg auf einen Reinfarkt schliessen lässt. Die biologische Halbwärtszeit beträgt 15 - 20 Minuten!
Myoglobin wird aber auch bei einer Rhybdomyolyse freigesetzt, welche durch Trauma oder starker sportlicher Anstrengung (Marathon), Erfrierungen oder Verbrennungen oder auch bei Entzündungen (Legionellen, Mononucleose, Tetanus, Influenza, toxic shock syndrome) und medikamentös bedingt.
Simvastatin-induzierte Rhabdomyolyse ist selten (0.02%), aber in Kombination mit Amiodaron, Ciclosporin oder Antibiotica ist das Risiko viel grösser. Ein Grund dafür ist die Hemmung des Zytochrom 450 Komplexes CYP3A4, insbesondere, wenn schon eine genetische Prädisposition besteht. Die Kombination dieser Medikamente ist nach Nierentransplantationen häufig. (Ref.1.)
Urin: Bei einer Nekrose von Skelettmuskelzellen wird Myoglobin freigesetzt. Auf Grund seines geringen Molekulargewichtes (17 kD) wird es glomerulär filtriert. Das Hämoglobin-Testfeld der Urinstix unterscheidet NICHT zwischen Hämoglobin und Myoglobin, da die Messung auf die peroxidative Wirkung des Hämoglobins beruht, welche es mit Myoglobin teilt. |