Das Präalbumin im Plasma stammt aus der Leber. Die höchsten Präalbumin-Konzentrationen findet man in der Chorioidea des Auges.
Die Synthese des Präalbumins ist von der Proteinzufuhr abhängig. Da seine Halbwertszeit mit nur 2 Tagen relativ kurz ist, reagiert der Plasmaspiegel rasch auf eine Verminderung der Proteinsynthese. Präalbumin gilt daher als Indikator für den Ernährungsstatus (Mangelernährung, Anorexie) und für eine Schädigung der Proteinsynthesekapazität der Leber.
Eine Besonderheit des Präalbumins besteht darin, dass sein Plasmaspiegel bei akuten oder chronischen Entzündungen sinkt: es verhält sich gewissermassen als "negatives" Akute-Phase-Protein.
Präalbumin bindet und transportiert etwa einen Drittel des Thyroxins im Plasma. Ferner bindet es das Retinol-bindenden Protein (RBP).
Präalbumin ist ein tetrameres Protein aus 4 gleichen Untereinheiten. Die 4 Untereinheiten bilden miteinander eine kanalartige Struktur, die 2 Bindungsstellen für Thyroxin enthält. Vermutlich gibt es 2 weitere Bindungsstellen für RBP. Das Molekulargewicht des Tetramers beträgt rund 55' 000 Dalton.
Abnorme Präalbumine können eine Ursache der familiären Amyloidose sein. Manche Varianten des normalen Präalbumins neigen dazu, sich zu unlöslichen Fibrillen zu aggregieren. Diese lagern sich im Gewebe ab und führen schliesslich zu einer Polyneuropathie oder zu einer Kardiomyopathie. In der Literatur sind dutzende von Punktmutationen beschrieben, die in Familien mit hereditärer Amyloidose gefunden wurden. Erschöpfend Auskunft gibt die Datenbank SWISS-PROT (http://www.expasy.ch, Suchbegriff für SWISS-PROT Datenbank: P01009).
Mindestens eine weitere Mutation (A109T) ist für eine familiäre euthyreote Hyperthyroxinämie verantwortlich. Die Mutation erhöht die Affinität des Präalbumins für Thyroxin. Es wird mehr Thyroxin gebunden, und die betroffenen Personen haben als Anpassung an diese Situation ein erhöhtes Gesamt-Thyroxin. Sie sind aber euthyreot, und das freie Thyroxin ist normal. (1) |